Aminosavak

Az aminosavak (más néven amino-karbonsavak) olyan szerves vegyületek, amelyek molekulájában aminocsoport (-NH₂) és karboxilcsoport (-COOH) egyaránt előfordul.

Az α-aminosavak kiemelkedő jelentőségűek az élővilág számára, mivel a fehérjemolekulák (proteinek) építőkövei. (Az α-aminosavak közös szerkezeti jellemvonása, hogy molekuláikban egy aminocsoport és egy karboxilcsoport kapcsolódik ugyanahhoz a szénatomhoz.)

L konfigurációjú α-aminosav

Bevezetés

Az aminocsoportnak a karboxilcsoporthoz viszonyított helyzete alapján α-, β-, γ- stb. aminosavakról beszélünk. A fehérjék kizárólag α-aminosavakból épülnek fel. A többi biológiailag általában jelentéktelen. Az egyetlen élettani jelentőséggel bíró β-aminosav a β-alanin, ennek származékai a pantoténsav és a koenzim A. Lényeges még az agy anyagcseréjének egyik eleme, a γ-aminovajsav (GABA), valamint a vitamin hatású p-amino-benzoesav.

Az élő szervezetekben 22 fehérjeépítő aminosav található. Ezek kapcsolódási sorrendje az aminosav szekvencia, a fehérjék elsődleges szerkezete.

A szervezet fehérjéinek és egyéb nitrogéntartalmú alkotórészeinek felépítéséhez, és ezek újraképzéséhez szükséges aminosavakat a táplálék fehérjéi adják. A fehérjeszükséglet tehát aminosav szükségletet jelent. Az emberi szervezetben 14-16% a fehérje-, és hozzávetőlegesen 0,1% a szabad aminosavtartalom.

Története

Az első aminosavakat a 19. század elején fedezték fel. 1806-ban Louis-Nicolas Vauquelin és Pierre Jean Robiquet izoláltak egy komponens spárgából (Asparagus officinalis), amit a növény után aszparaginsavnak neveztek el. Ez volt az első aminosav, amit felfedeztek. A másik aminosav, amit a 19. század legelején fedeztek fel a cisztin (1810-ben), de monomerjét, a ciszteint csak sokkal később, 1884-ben fedezték fel. A glicint és a leucint kicsit később, 1820-ban fedezték fel. Emil Fischer és Franz Hofmeister vetette fel, hogy a proteinek amino- és karboxilcsoport összekapcsolódásával létrejövő szálszerkezetek, amit Fischer peptidnek nevezett el.

Fehérjeépítő aminosavak

Röv.		Teljes név	Oldallánc típusa	Tömeg	pI	pK1 (α-COOH)	pK2 (α-+NH3)	pKr (R)
A	Ala	Alanin	hidrofób	89,09	6,11	2,35	9,87
C	Cys	Cisztein	hidrofób (Nagano, 1999)	121,16	5,05	1,92	10,70	8,37
D	Asp	Aszparaginsav	savas	133,10	2,85	1,99	9,90	3,90
E	Glu	Glutaminsav	savas	147,13	3,15	2,10	9,47	4,07
F	Phe	Fenil-alanin	hidrofób	165,19	5,49	2,20	9,31
G	Gly	Glicin	hidrofil	75,07	6,06	2,35	9,78
H	His	Hisztidin	bázikus	155,16	7,60	1,80	9,33	6,04
I	Ile	Izoleucin	hidrofób	131,17	6,05	2,32	9,76
K	Lys	Lizin	bázikus	146,19	9,60	2,16	9,06	10,54
L	Leu	Leucin	hidrofób	131,17	6,01	2,33	9,74
M	Met	Metionin	hidrofób	149,21	5,74	2,13	9,28
N	Asn	Aszparagin	hidrofil	132,12	5,41	2,14	8,72
P	Pro	Prolin	hidrofób	115,13	6,30	1,95	10,64
Q	Gln	Glutamin	hidrofil	146,15	5,65	2,17	9,13
R	Arg	Arginin	bázikus	174,20	10,76	1,82	8,99	12,48
S	Ser	Szerin	hidrofil	105,09	5,68	2,19	9,21
T	Thr	Treonin	hidrofil	119,12	5,60	2,09	9,10
V	Val	Valin	hidrofób	117,15	6,00	2,39	9,74
W	Trp	Triptofán	hidrofób	204,23	5,89	2,46	9,41
Y	Tyr	Tirozin	hidrofób	181,19	5,64	2,20	9,21	10,46
U	Sec	Szelenocisztein	hidrofób	168,05
O	Pyl	Pirrolizin		255,31

Az aminosavak kémiai előállítása

Számos módszer ismert az aminosavak szintézisére. A legrégebbi módszer a karbonsavak α-szénjének brómozása. A következő lépésben, az alkil-bromid nukleofill szubsztitúció során ammonia aminosavvá alakítja. Egy másik lehetséges mód a Strecker-féle aminosav szintézis, amely során aldehidet reagáltatunk kálium-cianiddal és ammóniával, így intermedierként α-amino nitril képződik. A nitril savas hidrolízisével α-aminosav képződik. Aldehid helyett ketonokat is használhatunk, de ebben az esetben α,α-diszubsztituált aminosav származékot kapunk. A klasszikus szintézis az aminosavak racém elegyét eredményezi, de számos alternativ módszerrel enantioszelektív előállítás is lehetséges.

Az aminosavak ikerionos szerkezete

1. Az L-cisztein 3D molekulamodellje (aminocsoport és karboxilcsoport)

2. Az L-cisztein ikerion 3D-molekulamodellje

Az aminosavak ikerionos szerkezetűek, azaz nem egyszerű aminocsoportot és karboxilcsoportot tartalmaznak (1. kép), hanem pozitív töltésű ammónium- és negatív töltésű karboxilátcsoportot, a savas karboxilcsoport és a bázikus aminocsoport kölcsönhatása következtében (2. kép). Tehát ikerionok szilárd halmazállapotban, és vizes oldatban egyaránt. Ezzel magyarázható az, hogy szilárd anyagok és nagyon magas az olvadáspontjuk. Sőt, meg sem olvadnak, hanem az olvadási hőmérsékleten bomlanak. Ugyanakkor jól oldódnak vízben (poláris oldószer), de nem oldódnak apoláris szerves oldószerekben.

Akárcsak az aminosavak, a peptidek és fehérjeláncok is ikerionos szerkezetűek (3. kép).

Szerkezeti képletek

Nemzetközi megállapodás alapján az aminosavakat nevük hárombetűs rövidítésével, bonyolultabb esetekben az ábécé nagybetűivel jelöljük.

Interaktív 3D-molekulamodellek:

Arg	Gln	Phe	Tyr	Trp
Lys	Gly	Ala	His	Ser
Pro	Glu	Asp	Thr	Cys
Met	Leu	Asn	Ile	Val

Optikai aktivitás

D-Alanin 3D molekulamodellje (ikerion)

L-Alanin 3D molekulamodellje (ikerion)

A legtöbb α-aminosav optikailag aktív, két tükörképi izomerje (enantiomerje) lehetséges.

A fehérjeépítő α-aminosavak a jobbra forgató, de L-sorozatbeli tejsavval azonos térszerkezetűek, tehát az L-sorozatba tartoznak.

Az alanin két tükörképi izomérje

Kivétel a glicin, amely optikailag nem aktív.

Kémiai tulajdonságok

Az aminosavak ún. amfoter tulajdonságú vegyületek, vagyis amfolitok: savakkal szemben gyenge bázisként, bázisokkal (lúgokkal) szemben gyenge savként viselkednek. Tehát vizes oldatban egyaránt semlegesítik az erős savak illetve erős bázisok kis mennyiségét, illetve lényegesen tompítják azokat. Az ilyen anyagokat puffernek nevezzük. (A vasúti kocsik ütközőjét hívják így németül.) Ennek óriási szerepe van az élő szervezetekben, mivel azok mind vizes oldatok. Kivédik azokban az elsavasodást, illetve lúgosodást.

Az aminosavakra egyaránt jellemzőek a karbonsavak és az aminok reakciói.

Elektrokémiai tulajdonságok

Vizes oldatban, egy meghatározott pH értéken, az illető aminosav izoelektromos pontján (PI), egyenlő mértékben ionizált az aminosav mindkét csoportja: kifelé semleges, elektromos erőtérben ionmigrációt nem mutat. A legtöbb aminosav izoelektromos pontja közelítőleg semleges pH-nál van. A savas oldalláncú aminosavak izoelektromos pontja savas pH-nál van, a bázikus oldalláncúaké pedig bázikus pH-nál.

A karboxilcsoport $K_{1}$ disszociációs állandója szám szerint megegyezik annak az oldatnak a hidrogénion-koncentrációjával ($H_{1}$), amelynél az ionizálatlan és az ionizált karboxilcsoportok száma egyenlő: $K_{1}$ = ($H_{1}$), illetve $pK_{1}$ = $pH_{1}$ ( ahol a $pK_{1}$ = -log$K_{1}$, és p$H_{1}$ = -log$H_{1}$).

Hasonlóképpen egy p$H_{2}$-érték rendelhető a bázikus aminocsoport ionizációjára jellemző $K_{2}$ és a $pK_{2}$ értékekhez.

Az izoelektromos pont hidrogénkitevőjét (PI) a következő képlettel számíthatjuk ki: PI = ($pK_{1}$ + $pK_{2}$ )/2

(Ezek az értékek megtalálhatóak a "Fehérjeépítő aminosavak" táblázatban.)

Peptidképződés

H-Gly-Ala-OH dipeptid 3D molekulamodellje

H-Ala-Gly-OH dipeptid 3D molekulamodellje (ikerion)

H-Gly-Ala-OH dipeptid 3D molekulamodellje (hidrogénatomok nélkül)

H-Ala-Gly-OH dipeptid 3D molekulamodellje (ikerion)(hidrogénatomok nélkül)

Az aminosavak peptidkötéssel kapcsolódnak egymáshoz, vízkilépés közben.

Két aminosavból dipeptid, háromból tripeptid, sokból polipeptidlánc képződik. A fehérjemolekulák tehát sok aminosavrészből felépülő polipeptidláncok.

$\mathrm {R{-}COOH+R'NH_{2}\rightleftharpoons R{-}CO-NHR'+H_{2}O}$

Két különböző aminosavból két különböző dipeptid épülhet fel aszerint, hogy melyik aminosavrész N-terminális és melyik C-terminális:

A glicil-alanin ( H-Gly-Ala-OH ) képlete: $\mathrm {H_{2}N{-}CH_{2}{-}CO-NH{-}CHCH_{3}{-}COOH}$ (bal oldali molekulamodellek)

Az alanil-glicin (H-Ala-Gly-OH) képlete: $\mathrm {H_{2}N{-}CHCH_{3}{-}CO{-}NH{-}CH_{2}{-}COOH}$ (jobb oldali molekulamodellek)

A két dipeptid - a glicil-alanin és az alanil-glicin - konstitúciós izomerje egymásnak; ezek különböző sajátságú anyagok.

Három különböző aminosavból már hat különböző szerkezetű tripeptid vezethető le. Következésképpen az egymáshoz kapcsolódó aminosavak számának növekedésével rohamosan nő a sorrendi lehetőségek száma. A kombinatorika szabályai szerint n számú különböző aminosav n! (1,2,3…,n)-féle sorrendben kapcsolódhat egymáshoz. Így tíz különböző aminosavból felépülő dekapeptid esetében már 3 628 800 szerkezeti lehetőséget jelent, pedig hol van az még a fehérjeláncok méretétől!

Ezzel magyarázható az élő szervezetekben előforduló fehérjék rendkívüli változatossága. A fehérjeláncokat az egymáshoz kapcsolódó aminosavak milyensége, száma és sorrendje jellemzi.

Hidrolízis

A fehérjék savas hidrolízisének eredményeként aminosavak (tömény sósavval főzve azok sósavas sói) keletkeznek.

Esszenciális aminosavak

Alapvető fontosságú (esszenciális) aminosavaknak nevezzük azokat az aminosavakat, amelyeket az emberi vagy állati szervezet nem, vagy csak elégtelen mennyiségben képes előállítani.

Az emberi szervezet számára 9 aminosav esszenciális (ábécé-sorrendben):

1. fenil-alanin,
2. hisztidin,
3. izoleucin,
4. leucin,
5. lizin,
6. metionin,
7. treonin,
8. triptofán,
9. valin.

A különböző állatfajok számára más-más aminosavak lehetnek esszenciálisak.

Elsőrendű fehérjék

A fehérjék biológiai értékét esszenciális aminosav tartalmuk határozza meg. Az elsőrendű, (komplett) fehérjék valamennyi esszenciális aminosavat a megfelelő mennyiségben, arányban tartalmazzák, ezért egyedüli fehérjeforrásként is elegendőek. Ebbe a csoportba az állati eredetű fehérjék tartoznak, mint a tojás, tej, hal, vagy a húsfélék.

Másodrendű fehérjék

A másodrendű (inkomplett) fehérjék egyes esszenciális aminosavakban hiányosak, ezért önmagukban elégtelen fehérjeforrások. Azonban a komplett, vagy egy másik inkomplett fehérjével kiegészítve teljes értékűvé tehetők. A másodrendű fehérjék csoportját zömében a növényi fehérjék alkotják.

Fehérjeszükséglet

Abszolút fehérjeminimum

Az emberi szervezet megfelelő energiabevitel mellett fehérjementes étrendben is használ fel fehérjét. Ez az endogén fehérjeveszteség a vizeletben, székletben, a verejtékben, és más váladékokban (köröm, haj, hámló bőr) lévő nitrogén meghatározásával ki is mutatható. Pl: Egy 70 kg-os férfi endogén fehérje-vesztesége 24 g/nap. Ezt abszolút fehérjeminimumnak is nevezik.

Élettani fehérjeminimum

Az a legkisebb fehérjebevitel, amellyel a szervezet nitrogénegyensúlya éppen elérhető. Vagyis a bevitt fehérje nitrogéntartalma egyenlő a vizelettel, széklettel, verejtékkel, és egyéb módokon ürített nitrogén mennyiségével. Egy egészséges, 70 kg-os, fiatal férfi fehérjeminimuma 42 g/nap.

Ajánlott fehérjebevitel

Gyermekek fehérjeszükséglete A bevitt fehérjének fedeznie kell a növekedéshez szükséges mennyiséget, a növekedés viszont nem egyenletes, ezért a fehérjebevitelt úgy kell megállapítani, hogy mindenkor elegendő fehérje álljon rendelkezésre. Ez a mennyiség az életkor függvényében 32-75g/nap.

Felnőttek fehérjeszükséglete Vegyes táplálkozás mellett figyelembe kell venni a fehérjék emészthetőségét, valamint az aminosav-összetételt jelző biológiai értékeket, a hazai táplálkozási szokásokat, a fehérjék kölcsönös kiegészítő (komplettáló) hatását. Így a testtömegre számított fehérjebevitel, 1 g/ttkg javasolt aktívan nem sportoló személyeknek. Sportolóknak ennél többre is szükségük lehet (1.5-2g/ttkg).

Terhesek fehérjeszükséglete Vegyes táplálkozás mellett, a terhesség teljes időtartama alatt, 10 g/nappal több bevitelre van szükség, mint a terhességet megelőzően.

Szoptatás alatti fehérjeszükséglet Mivel az anyatej átlagos fehérjetartalma 1,2-1,3 g/100 g, ezért a 100 g elválasztott tejre 2,4 g fehérjét kell bevinni. Vagyis az első 6 hónapban napi 20 g, míg a hetedik hónaptól napi 15 g többlet fehérjebevitel ajánlott.

Az idősek fehérjeszükséglete Az életkor előrehaladtával változik a testösszetétel, az élettani funkciók, a fizikai aktivitás, az elfogyasztott táplálék mennyisége, de egyben csökken a fehérjék hasznosulása is, ezért a 60 évesnél idősebbek részére 1,2-1,5 g/ttkg bevitel ajánlott.

Az aminosavak víz-ammónia "szimmetriája"

Az aminosavak víz-ammónia "szimmetriája"

Az aminosavak molekulájában előforduló aminocsoport (-NH₂) és karboxilcsoport (-COOH) érdekes lehetőséget vet föl az életformáló aminosavak keletkezésére. Ezek olyan bolygófelszínek közelében keletkezhettek, ahol mindkét oldószer, az ammónia is és a víz is fontos szerepet játszott. Ha az aminosavak közül a 20 fehérjealkotót vizsgáljuk, sorba rendezhetjük őket a vizes jelleg és az ammóniás jelleg súlya szerint. A vizes oldalt képviseli az OH gyök és a COOH gyök, míg az ammóniás oldalt az (-NH₂) gyök és a HNOOH gyök. Az ábra bal oldalán az elrendezés mintáját mutatjuk be a kis hatszögekkel. Az ábra jobb oldala az élet fehérjéit alkotó aminosavak víz-ammónia "szimmetriáját" szemlélteti.

Források

1. Kajtár Márton: Változatok négy elemre / felújított, újra kiadás: Eötvös Kiadó, 2009 / eredeti: Gondolat, 1984 / Budapest
2. Felszeghy Ödön, Ábrahám Sándor: A biokémia alapjai / Dacia könyvkiadó / Kolozsvár, 1976
3. Bérczi Sz. Homonnay Z., Lukács B., Mörtl M., Weidinger T. (2005): Kis Atlasz a Naprendszerről (8): Űrkutatás és kémia. ELTE TTK Kozmikus Anyagokat Vizsgáló Űrkutató Csoport, Budapest (ISBN 963-00-6314-X Ö ISBN 963 86401 9 7)
4. Bérczi Sz., Lukács B. (1995): Solvent Liquids on Planets. Acta Climatologica, Szeged, XXVIII-XXIX. p. 5-22. (HU ISSN 0563-0614)
5. Bérczi Sz., Lukács B. (1996): The Water-Ammonia Symmetry of Amino Acids: Constraints on Paleoatmospheres. Acta Climatologica, Szeged, 30. p. 5-30. (HU ISSN 0563-0614)

További információk

• Dr. John McDougall: A Brief History of Protein: Passion, Social Bigotry, Rats, and Enlightenment (angolul)

Magyar fordítás: Dr. John McDougall: A fehérje rövid története: Szenvedély, társadalmi bigottság és felvilágosodás

• Víz-ammónia jégmeteoritokról
• Víz-ammónia szimmetria és a korai bolygólégkörök

Kapcsolódó szócikkek

• Fehérje
• Optikai izoméria
• Szimmetria